BIOENGENHARIA I
UFPB ­ CT ­ DEQ
Prof. Sharline Florentino de Melo Santos







As proteínas são compostos orgânicos de alto
peso molecular formadas pelo encadeamento
de aminoácidos.
Representam cerca do 50 a 80% do peso seco
da célula.
São encontradas em todas as partes das
células, uma vez que são fundamentais sob
todos os aspectos da estrutura e função
celulares.







São os constituintes básicos da vida: tanto
que seu nome deriva da palavra grega
"proteios", que significa "em primeiro lugar".
Existem muitas espécies diferentes de
proteínas, cada uma especializada para uma
função biológica diversa.

Além disso, a maior parte da informação
genética é expressa pelas proteínas.



Contráteis (miosina, actina)



Estruturais do corpo (colágeno, queratina)



Catalisadores (enzimas)








Hormonais
crescimento)

(insulina,

hormônio

do

Transportadora (hemoglobina, mioglobina)

Proteção (anticorpos nos mamíferos, veneno
de cobra)
Armazenamento (ovalbumina, ferritina)









Todas
contém
carbono,
hidrogênio,
nitrogênio e oxigênio, e quase todas contêm
enxofre.
Algumas contém elementos adicionais,
particularmente fósforo, ferro, zinco e cobre.
Seus pesos moleculares variam de 6 mil a 1
milhão ou mais.
Todas as proteínas, são construídas a partir
de um conjunto básico de 20 aminoácidos.



São as unidades estruturais das proteínas.
grupo carboxila
COOH

H2N

C

grupo amina
R



H

átomo de
Hidrogênio

Cadeia lateral ou
grupo R ­ varia
entre os AA

Fórmula geral dos aminoácidos







São
usualmente
encontrados
20
aminoácidos
diferentes
como
blocos
construtivos das proteínas.
Diferem
quanto à estrutura de
grupamentos R, ou cadeias laterais.

seus

Aminoácidos essenciais são aqueles que não
podem ser produzidos pelo corpo humano.
São eles: Fenilalanina, Isoleucina, Leucina,
Lisina, Metionina, Treonina, Triptofano e
Valina.







Organolépticas:
Incolores.
sabor adocicado.

Maioria

tem

Físicas: Sólidos. Solubilidade variável em
água. Ponto de fusão bastante elevado sendo
normalmente acompanhado de decomposição
da estrutura química original.

Químicas: grupo carboxílico caráter
ácido
e grupo amino básico: Caráter
anfótero.





Atividade Óptica ­ com exceção da glicina,
todos os aminoácidos naturais apresentam
atividade óptica desviando a luz polarizada
para a direita ou para a esquerda.
Todos os aminoácidos que entram na
formação de proteínas são L-aminoácidos.



São formados a partir da reação de
condensação de dois ou mais aminoácidos,
com eliminação de uma molécula de água.

Aminoácido 1

Aminoácido 2

um dipeptídeo
Até 100 aminoácidos
Mais de 100 aminoácidos

peptídeo
proteína

Tipo e exemplo

Ocorrência ou função

Enzimas
DNA-polimerase

Replica e repara o DNA

Armazenamento
Ovalbumina
Caseína
Ferritina

Proteína da clara do ovo
Uma proteína do leite
Armazenamento de ferro no baço

Transportadoras
Hemoglobina
Hemocianina
Mioglobina
Globulina

O2 no sangue de vertebrados
O2 no sangue de alguns invertebrados
O2 nas células do músculo
Ferro no sangue

Protetoras
Anticorpos
Trombina

Forma complexos com proteínas
estranhas
Componente do mecanismo de
coagulação



Quanto a composição

Simples ­ são aquelas que, por hidrólise,
liberam somente aminoácidos e nenhum
outro grupo orgânico ou inorgânico. Contêm
geralmente 50% C, 7% H, 23% O, 16% N e 03% S.
Conjugadas ­ são aquelas que liberam não
apenas aminoácidos, mas, também, outros
componentes orgânicos ou inorgânicos
(grupo prostético).



As
proteína
conjugadas
podem
ser
classificadas de acordo com a natureza
química de seus grupos prostéticos:
·

Nucleoproteínas ­ ácidos nucléicos

·

Lipoproteínas ­ lipídios

·

Fosfoproteínas ­ fósforo

·

Metaloproteínas ­ metais

·

Glicoproteínas - carboidratos

Algumas proteínas conjugadas
Classe
Metaloproteínas
Ferritina
Citocromo-oxidase

Nucleoproteínas
Ribossomas
Fosfoproteínas
Caseína
Lipoproteínas
Plasma -lipoproteína

Grupo prostético

Fe(OH)3
Fe e Cu
RNA
Fosfato
Fosfolipídios,
colesterol



Quanto
ao
polipeptídicas

número

de

cadeias

Monoméricas - Formadas por apenas uma
cadeia polipeptídica.
Oligoméricas - Formadas por mais de uma
cadeia polipeptídica. São as proteínas de
estrutura e função mais complexas.



Quanto a conformação

Fibrosas ­ São insolúveis em água e soluções
salinas diluídas e fisicamente resistentes. São
constituídas
de
cadeias
polipeptídicas
dispostas paralelamente ao longo de um
único eixo, formando longas fibras ou
lâminas.
Globulares ­ São formadas de cadeias
polipeptídicas que se dobram firmemente,
adquirindo formas esféricas ou globulares
compactas. A maioria é solúvel em sistemas
aquosos.



Exemplos de proteína fibrosas: o colágeno
dos tendões e da matriz óssea, a queratina
dos cabelos, chifres, unhas e penas, e a
elastina do tecido conjuntivo elástico.



Das 2 mil ou mais enzimas distintas, quase
todas
são
proteínas
globulares,
os
anticorpos, inúmeros hormônios e várias que
tem
função
de
transporte
como
a
hemoglobina.

Estrutura da hemoglobina









As proteínas
estrutura.

variam

tremendamente

na

Proteínas diferentes possuem diferentes
arquiteturas e formas tridimensionais.
Essa variação na estrutura está diretamente
relacionada às suas diversas funções.
As proteínas são descritas em termos de
quatro níveis de organização: primário,
secundário, terciário e quaternário.

1 - Estrutura Primária







É a sequência exclusiva em que os
aminoácidos estão unidos para formar uma
cadeia peptídica.
Essa sequência é geneticamente determinada.
Alterações na sequência podem ter efeitos
metabólitos profundos.
Por exemplo, um único aminoácido incorreto
em uma proteína do sangue pode produzir a
molécula
da
hemoglobina
deformada
característica da hemofilia falciforme.









É o nível estrutural mais simples e mais
importante, pois dele deriva todo o arranjo
espacial da molécula.
A estrutura primária da proteína resulta em
uma longa cadeia de aminoácidos semelhante
a um "colar de contas", com uma extremidade
"amino terminal" e uma extremidade "carboxi
terminal".
A estrutura primária de uma proteína é
destruída por hidrólise química ou enzimática
das ligações peptídicas, com liberação de
peptídeos menores e aminoácidos livres.

aminoácido
Estrutura primária: é a
sequência dos
aminoácidos na cadeia
polipeptídica; mantida
por ligações peptídicas

É o esqueleto
covalente (fio do
colar), formado pela
seqüência dos átomos
(-N-C-C-)n na
proteína.

2- Estrutura Secundária






É dada pelo arranjo espacial de aminoácidos
próximos entre si na seqüência primária da
proteína.
É o último nível de
proteínas
fibrosas,
estruturalmente.

organização das
mais
simples

Ocorre graças à possibilidade de rotação das
ligações
entre
os
carbonos
a
dos
aminoácidos e seus grupamentos amina e
carboxila.







Os dois tipos de estruturas secundárias das
proteínas são espirais em sentindo horário
denominadas hélices e dobras pregueadas,
que se formam a partir de partes quase
paralelas da cadeia.
A estrutura estável helicoidal ( hélice), é
originada pelas ligações de hidrogênio
intramolecular.
A estrutura foliar (conformação ) mantida
por ligações de hidrogênio intermolecular.

Estrutura secundária:
·Enovelamento de partes da
cadeia polipeptídica
·Formada somente pelos átomos
da ligação peptídica, através de
pontes de H.
·Ex: alfa-hélices e folhas beta.

Estrutura secundária:
Mantida pelas pontes
de hidrogênio entre
as carbonilas e
hidrogênio. Acontece
na forma de hélice
ou folha.

3- Estrutura Terciária






É dada pelo arranjo espacial de aminoácidos
distantes entre si na seqüência polipeptídica
(dobramento ou formação de laços).
É a forma tridimensional como a proteína se
"enrola".
Ocorre nas proteínas globulares,
complexas estrutural e funcionalmente.

mais

Estrutura terciária:
·Enovelamento de uma
cadeia polipeptídica
como um todo.
·Ocorrem ligações entre
os átomos dos radicais R
da molécula

Essa é a estrutura
terciária da
glicose-isomerase,
formada a partir da
associação de alfahélices e folhas
beta-pregueadas.

4- Estrutura Quartanária







Surge apenas nas proteínas oligoméricas.
Dada pela distribuição espacial de mais de
uma cadeia polipeptídica no espaço, as
subunidades da molécula.
Estas subunidades se mantém unidas por
forças covalentes, como pontes dissulfeto, e
ligações não covalentes, como pontes de
hidrogênio, interações hidrofóbicas, etc.
As subunidades podem atuar de forma
independente
ou
cooperativamente
no
desempenho da função bioquímica da
proteína.

Estrutura quaternária:
·Associação de mais de uma
cadeia polipeptídica
·No modelo, um tetrâmero
composto
de
4
cadeias
polipeptídicas






As proteínas podem desnaturar.
Ação de substâncias químicas ou calor
altera estrutura terciária ou quaternária.
Perde conformação
função.

original

(NATIVA)



Pode ser: reversível ou irreversível.



RENATURAÇÃO:



e

Dependendo
da
desnaturação, a
conformação nativa pode ser recuperada
pela retirada do agente desnaturante.



Agentes físicos

Temperatura
As ligações (pontes de hidrogênio, p.ex.) que
promovem a estabilidade da proteína podem se
romper pela vibração ocasionadas pelo calor
Algumas proteínas também podem ser
desnaturadas por temperaturas de
congelamento
A susceptibilidade da proteína depende de sua
natureza, pH, entre outros.
Tratamentos mecânicos: batimento
Altas pressões e radiações



Agentes químicos
pH

Solventes orgânicos
Perturbam as forças eletrostáticas que mantém
as ligações unidas, desestabilizando a molécula
Solventes apolares são capazes de romper as
interações hidrofóbicas